Inhoud
Zelfs de kleinste moleculen of organismen met snelle reproductietijden kunnen lang duren om te produceren wat je wilt bestuderen. Voor bacteriën in een petrischaal hangt de reactiesnelheid af van hoeveel reactant er is en van de aanwezigheid van enzymen. Hoe het ook zij, je kunt vergelijkingen gebruiken om de snelheid van deze biochemische reacties te bepalen.
Enzymkinematica
In chemie reactiesnelheden worden beschreven met behulp van k waarden die meten hoe snel een reactie plaatsvindt van reactanten naar producten. Voor reacties die katalysatoren gebruiken, biologische verbindingen die de reactiesnelheid versnellen, de snelheid, kkat, laat u de maximale reactiesnelheid bepalen. De maximale reactiesnelheid, Vmax, vertelt u hoeveel moleculen worden omgezet in het product van de reactie wanneer het enzym zichzelf volledig oplost.
Enzymen bereiken deze hoge snelheden door de activeringsenergie van een reactie te verlagen, de hoeveelheid energie die nodig is om de reactie te laten plaatsvinden. Wanneer een enzym bindt aan het substraat, het molecuul of de verbindingen die u waarneemt, vormt het een enzym-substraatcomplex. Ze hebben geen directe invloed op hoeveel van de reactant of productverbindingen u heeft, en ze zijn ook afhankelijk van andere factoren zoals concentratie van het enzym, temperatuur-pH en sterkte tussen ionische bindingen.
KCAT-vergelijking
Met reactiesnelheid kunt u vergelijkingen schrijven om te bepalen hoe verschillende hoeveelheden reactanten leiden tot hoeveel producten u heeft. Voor een basisreactie van xA + yB → zC (dat wil zeggen, omzetten X mollen van EEN met Y mollen van B opbrengsten z mollen van C), zou de tariefvergelijking zijn r = k m X n_ voor de reactiesnelheid _r, snelheid constant k en molaire concentraties van EEN en B aangegeven door de haakjes. M en n zijn exponenten die je bepaalt door experimenten die meten hoe snel een reactie optreedt. F
Voor het specifieke geval van een enzymgekatalyseerde reactie de beginsnelheid v0 is v0 = kkat/ Km voor initiële reactiesnelheid v0. Deze snelheid vertelt je de mate van katalyse hierin kkat formule. Km is de Michaelis-Menten constant, die u experimenteel kunt meten of kunt berekenen als de substraatconcentratie bij de helft van de maximale snelheid.
De constante dankt zijn naam aan de Michaelis-Menten-vergelijking v0 = vmax x / (Km + ) voor substraatconcentratie en maximale snelheid vmax vertelt je hoe snel een enzymatische reactie is. Wanneer u berekent kkat, je kunt ook schrijven v0 = kkat x x / Km als een algemene methode van reactiesnelheid voor concentraties van enzym en substraat en respectievelijk.
Andere KCAT-vergelijkingsmethoden
Met deze verschillende vergelijkingen kunt u de meest geschikte gebruiken voor elk doel dat u nodig hebt, of het nu gaat om de reproductiesnelheid van bacteriën of de ontstekingssnelheid tussen brandstoffen en gas. Je kunt deze vergelijkingen zelfs gebruiken bij het combineren van zowel experimentele observaties met theoretische modellen als berekeningen. Je kunt de betekenis van de Michaelis Menten-vergelijkingsmethoden leren op deze verschillende manieren om de reactiesnelheid te definiëren.
De kkat vergelijking dient de basis voor het creëren bioreactoren. Dit zijn systemen die micro-organismen laten groeien in een optimale omgeving, een systeem dat zoveel mogelijk producten kan produceren. Bioreactoren worden in sommige Aziatische landen zelfs gebruikt bij het maken van gefermenteerd voedsel.
Het is over het algemeen erg moeilijk of onmogelijk om de betekenis van te bepalen Km zonder meer informatie. Wetenschappers gebruiken de verhouding kcat / Km om te meten hoe specifiek en efficiënt een enzym bindt met een substraat. Deze verhouding, bekend als de specificiteitsconstante kSP, laat je de Michaelis-Menten-vergelijking herformuleren als v = kSP/ (1 + kSP/ kkat) om nauwkeurigere waarden van te meten kSP.