Inhoud
- Algemene informatie over aminozuren
- De basisstructuur van aminozuren
- Categorieën van aminozuren
- Hydrofobe aminozuren
- Hydrofiele aminozuren
- Geladen aminozuren
- Amfipathische aminozuren
Aminozuren zijn een van de vier belangrijkste macromoleculen van het leven, de andere zijn koolhydraten, lipiden en nucleïnezuren. Ze dienen voornamelijk als de monomere eenheden van eiwitten. De 20 natuurlijk voorkomende aminozuren zijn te vinden in alle levende wezens, van bacteriën tot mensen.
Omdat aminozuren eiwitten maken en eiwitten verantwoordelijk zijn voor het grootste deel van je lichaamsmassa, zijn deze zuren letterlijk het spul waaruit mensen (en andere dieren) worden gemaakt.
Tekorten in een of meer aminozuren kunnen leiden tot onvolledige of slecht geconstrueerde weefsels en worden ook verondersteld een rol te spelen in het ontstaan van sommige kankers.
Algemene informatie over aminozuren
Het menselijk lichaam is in staat om 10 van deze zuren te synthetiseren, maar de andere 10 moeten worden verkregen uit voedingsbronnen en worden daarom genoemd Essentiële aminozuren. Deze worden soms aangeboden als essentiële aminozuursupplementen.
Aminozuren die het lichaam kan produceren, worden genoemd niet-essentiële aminozuren, een ietwat misleidende term omdat het lichaam ze eigenlijk wel nodig heeft.
Elk aminozuur heeft zowel een hoofdletter als een afkorting van drie letters en een afkorting van drie letters (bijv. tyrosine gaat zowel door "tyr" als "Y"). Soms worden aminozuren gemodificeerd nadat ze al in eiwitten zijn opgenomen (een voorbeeld is hydroxylering van proline).
Aminozuren zijn populair geworden in voedingssupplementen bij mensen die geïnteresseerd zijn in de algehele gezondheid en mensen die spiermassa hopen op te bouwen door een combinatie van krachttraining en voedingsinterventies.
De basisstructuur van aminozuren
De universele structuur van alle aminozuren is een centraal koolstofatoom met een carboxyl groep, een aminogroep, een waterstofatoom en een "R" zijketen dat varieert van aminozuur tot daaraan gebonden aminozuur.
De carboxylgroep bestaat uit een koolstofatoom dubbel gebonden aan een zuurstofatoom en ook gebonden aan een hydroxyl (-OH) groep. Het kan worden weergegeven als -CO (OH) en dit levert deze verbindingen de aanduiding 'zuur' op, omdat het waterstofatoom in de hydroxylcomponent gemakkelijk wordt gedoneerd, waarbij een -CO (O achterblijft)-) groep.
De 20 aminozuren die in de natuur worden gevonden, worden genoemd alfa-aminozuren omdat de amino (-NH2) -groep is gebonden aan de alfa-koolstof van het carbonzuur, dat de koolstof is naast de -CO (OH) -groep. Deze koolstof is ook de hierboven beschreven "centrale" koolstof.
Aminozuren variëren in massa van 75 gram per mol (glycine) tot 204 gram per mol (tryptofaan), en zijn gemiddeld kleiner dan de suiker glucose (180 gram per mol).
Als elk aminozuur in de natuur met dezelfde frequentie zou worden waargenomen, zou elk ongeveer 5 procent van de aminozuren in eiwitstructuren uitmaken (100 procent gedeeld door 20 aminozuren = 5 procent per aminozuur).
In werkelijkheid variëren deze frequenties van optreden van iets meer dan 1,2 procent (tryptofaan en cysteïne) tot iets minder dan 10 procent (leucine).
Categorieën van aminozuren
De "R" zijkettingen, of simpelweg R-ketens, vallen in verschillende subcategorieën die zowel het biochemische gedrag van het aminozuur als geheel beschrijven en bepalen. Een veelgebruikt schema categoriseert aminozuren als hydrofobe, hydrofiele (of polair), opgeladen of amfipatische.
hydrofobe komt uit het Grieks voor 'watervreemd' en deze acht aminozuren zijn zo gelabeld omdat hun zijketens dat zijn polaire, wat betekent dat ze noch een netto elektrostatische lading, noch een asymmetrisch verdeelde lading dragen. Als een resultaat van deze eigenschap worden hydrofobe aminozuren typisch gevonden aan de binnenkant van eiwitten, "veilig" tegen water.
Evenzo deze zuren hydrofiele leeftijdsgenoten hebben de neiging zich op de buitenkant van eiwitten te verzamelen. Opgeladen en amfipatische moleculen vertonen ondertussen hun eigen charmes en eigenaardigheden.
Hierna volgt een lijst met afzonderlijke aminozuren, samen met enkele van hun onderscheidende kenmerken. Ze worden weergegeven in volgorde van hun afkortingen van één letter voor het gemak van verwijzing, maar als u ervoor kiest om de namen van de aminozuren te onthouden, moet u een willekeurig groeperingsschema of andere trucjes gebruiken die deze taak zo gemakkelijk mogelijk maken.
Hydrofobe aminozuren
Deze acht aminozuren zijn in het algemeen gegroepeerd en worden soms "niet-polair" genoemd in plaats van hydrofoob, hoewel ze in wezen hetzelfde betekenen. Ze nemen deel aan het interieur van eiwitten in van der Waals interacties, die lijken op covalente of ionische bindingen, maar veel zwakker en meer voorbijgaand.
Tryptofaan wordt soms opgenomen in deze groep, maar het is eigenlijk amfipatisch.
Hydrofiele aminozuren
Deze aminozuren worden vaak "polair, maar ongeladen" genoemd. Ze bestrooien de buitenkant van eiwitten en kaatsen niet terug in aanwezigheid van water.
Geladen aminozuren
Deze verbindingen gedragen zich sterk als hydrofiele (polaire) aminozuren doordat ze gemakkelijk in wisselwerking staan met water, maar ze hebben een netto lading van +1 of -1. Dit maakt ze zuren (protondonoren) of basen (protonenacceptoren) bij de pH of zuurgraad van het menselijk lichaam.
Amfipathische aminozuren
"Amfipatisch" vertaalt zich ruwweg in het "beide voelen" in het Grieks, en deze aminozuren kunnen zowel niet-polair (hydrofoob) als polair (hydrofiel) werken, bijna als een softbalspeler die geen superster-werper of slagman is maar bekwaam kan functioneren in beide rollen in een sport waarin de capaciteiten van de meeste spelers zeer gespecialiseerd zijn.
Ze dragen geen netto lading, maar de verdeling van elektrische lading langs de R-ketens van deze aminozuren is duidelijk asymmetrisch.