Inhoud
Enzymen zijn kritische eiwitmoleculen in levende systemen die, eenmaal gesynthetiseerd, meestal niet worden omgezet in een ander soort molecuul, net als de stoffen die worden opgenomen als brandstof voor spijsverterings- en ademhalingsprocessen (bijv. Suikers, vetten, moleculaire zuurstof). Dit komt omdat enzymen dat zijn katalysatoren, wat betekent dat ze kunnen deelnemen aan chemische reacties zonder zelf te worden veranderd, een beetje zoals de moderator van een openbaar debat dat idealiter de deelnemers en het publiek naar een conclusie beweegt door de voorwaarden van het argument te dicteren zonder unieke informatie toe te voegen.
Meer dan 2.000 enzymen zijn geïdentificeerd en elk van hen is betrokken bij één specifieke chemische reactie. Enzymen zijn daarom substraat-specifiek. Ze zijn gegroepeerd in een half dozijn klassen op basis van het soort reacties waaraan ze deelnemen.
Enzym Basics
Enzymen laten een groot aantal reacties in het lichaam plaatsvinden onder omstandigheden van homeostaseof algemeen biochemisch evenwicht. Veel enzymen werken bijvoorbeeld het beste bij een pH (zuurgraad) niveau dicht bij de pH die het lichaam normaal handhaaft, die in het bereik van 7 ligt (dat wil zeggen, noch alkalisch noch zuur). Andere enzymen werken het beste bij lage pH (hoge zuurgraad) vanwege de eisen van hun omgeving; de binnenkant van de maag, waar sommige spijsverteringsenzymen werken, is bijvoorbeeld zeer zuur.
Enzymen nemen deel aan processen variërend van bloedstolling tot DNA-synthese tot spijsvertering. Sommige worden alleen in cellen aangetroffen en nemen deel aan processen waarbij kleine moleculen betrokken zijn, zoals glycolyse; anderen worden direct in de darm uitgescheiden en handelen in bulk zoals ingeslikt voedsel.
Omdat enzymen eiwitten zijn met tamelijk hoge moleculaire massa's, hebben ze elk een afzonderlijke driedimensionale vorm. Dit bepaalt de specifieke moleculen waarop ze werken. Naast de afhankelijkheid van de pH, is de vorm van de meeste enzymen temperatuurafhankelijk, wat betekent dat ze het beste werken in een vrij smal temperatuurbereik.
Hoe enzymen werken
De meeste enzymen werken door de activeringsenergie van een chemische reactie. Soms brengt hun vorm de reactanten fysiek dicht bij elkaar in de stijl, misschien, van een sportteamcoach of manager van een werkgroep die een taak sneller wil uitvoeren. Er wordt aangenomen dat wanneer enzymen binden aan een reactant, hun vorm verandert op een manier die de reactant destabiliseert en vatbaarder maakt voor alle chemische veranderingen die de reactie met zich meebrengt.
Reacties die kunnen plaatsvinden zonder de invoer van energie worden exotherme reacties genoemd. Bij deze reacties hebben de producten of de chemische stof (fen) die tijdens de reactie zijn gevormd, een lager energieniveau dan de chemische stoffen die als reactie-ingrediënten dienen. Op deze manier "zoeken" moleculen, zoals water, hun eigen (energie) niveau; atomen "verkiezen" in rangschikking te zijn met lagere totale energie, net zoals water bergafwaarts stroomt naar het laagste beschikbare fysieke punt. Alles bij elkaar genomen is het duidelijk dat exotherme reacties altijd vanzelf verlopen.
Het feit dat een reactie zelfs zonder invoer zal optreden, zegt echter niets over de snelheid waarmee dit zal gebeuren. Als een stof die in het lichaam wordt opgenomen van nature verandert in twee afgeleide stoffen die kunnen dienen als directe bronnen van cellulaire energie, doet dit weinig goed als de reactie van nature uren of dagen duurt om te voltooien. Ook als de totale energie van producten hoger is dan die van de reactanten, is het energiepad geen vloeiende helling op een grafiek; in plaats daarvan moeten de producten een hoger energieniveau bereiken dan waarmee ze zijn begonnen, zodat ze "over de bult kunnen komen" en de reactie kan doorgaan. Deze initiële investering van energie in de reactanten die loont in de vorm van producten is de bovengenoemde energie van activeringof Eeen.
Soorten Enzymen
Het menselijk lichaam omvat zes hoofdgroepen of klassen enzymen.
oxidoreductasen verbeter de snelheid van oxidatie en reductiereacties. Bij deze reacties, ook wel redoxreacties genoemd, geeft een van de reagentia een paar elektronen op die een andere reagens krijgt. Van de elektronenpaardonor wordt gezegd dat deze is geoxideerd en werkt als een reductiemiddel, terwijl de ontvanger van het elektronenpaar wordt gereduceerd, het oxidatiemiddel wordt genoemd. Een eenvoudigere manier om dit te stellen is dat bij dit soort reacties zuurstofatomen, waterstofatomen of beide worden verplaatst. Voorbeelden omvatten cytochroomoxidase en lactaatdehydrogenase.
transferasen snelheid langs de overdracht van groepen atomen, zoals methyl (CH3), acetyl (CH3CO) of amino (NH2) groepen, van het ene molecuul naar het andere molecuul. Acetaatkinase en alanine deaminase zijn voorbeelden van transferasen.
hydrolasen versnellen hydrolysereacties. Hydrolysereacties gebruiken water (H2O) om een binding in een molecuul te splitsen om twee dochterproducten te maken, meestal door de -OH (hydroxylgroep) uit het water aan een van de producten en een enkele -H (waterstofatoom) aan de andere te bevestigen. Ondertussen wordt een nieuw molecuul gevormd uit de atomen die zijn verplaatst door de componenten -H en -OH. De spijsverteringsenzymen lipase en sucrase zijn hydrolasen.
lyasen verhoog de snelheid van de toevoeging van één moleculaire groep aan een dubbele binding of de verwijdering van twee groepen uit nabijgelegen atomen om een dubbele binding te creëren. Deze werken als hydrolasen, behalve dat de verwijderde component niet wordt verplaatst door water of delen van water. Deze klasse van enzymen omvat oxalaatdecarboxylase en isocitraatlyase.
isomerasen versnellen isomerisatiereacties. Dit zijn reacties waarbij alle oorspronkelijke atomen in de reactant worden behouden, maar worden herschikt om een isomeer van de reactant te vormen. (Isomeren zijn moleculen met dezelfde chemische formule, maar verschillende opstellingen.) Voorbeelden omvatten glucose-fosfaat isomerase en alanine racemase.
ligasen (ook synthetasen genoemd) verhogen de snelheid van het samenvoegen van twee moleculen. Ze bereiken dit meestal door gebruik te maken van energie afkomstig van de afbraak van adenosinetrifosfaat (ATP). Voorbeelden van ligasen omvatten acetyl-CoA-synthetase en DNA-ligase.
Enzym remming
Naast temperatuur- en pH-veranderingen kunnen andere factoren ertoe leiden dat de activiteit van enzymen afneemt of wordt uitgeschakeld. In een proces dat een allosterische interactie wordt genoemd, wordt de vorm van het enzym tijdelijk gewijzigd wanneer een molecuul bindt aan een deel ervan weg van waar het zich bij de reactant aansluit. Dit leidt tot functieverlies. Soms is dit nuttig wanneer het product zelf als de allosterische remmer dient, omdat dit meestal een teken is dat de reactie is verlopen tot het punt waarop er geen extra product meer nodig is.
Bij competitieve remming concurreert een stof die een regulerende verbinding wordt genoemd met de reactant om de bindingsplaats. Dit komt overeen met het proberen om meerdere werkende sleutels tegelijkertijd in hetzelfde slot te plaatsen. Als genoeg van deze regulerende verbindingen samengaan met een voldoende hoge hoeveelheid van het aanwezige enzym, vertraagt of sluit het de reactieroute af. Dit kan nuttig zijn in de farmacologie omdat microbiologen verbindingen kunnen ontwerpen die concurreren met de bindingsplaatsen van bacteriële enzymen, waardoor het voor de bacteriën veel moeilijker wordt om ziekten te veroorzaken of in het menselijk lichaam te overleven, punt uit.
Bij niet-competitieve remming bindt een remmend molecuul aan het enzym op een andere plaats dan de actieve plaats, vergelijkbaar met wat er gebeurt in een allosterische interactie. Onomkeerbare remming treedt op wanneer de remmer het enzym permanent bindt of aanzienlijk afbreekt, zodat de functie ervan niet kan herstellen. Zenuwgas en penicilline maken beide gebruik van dit soort remming, zij het met enorm verschillende bedoelingen.